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Ya vimos un poco, cuál era la estructura básica de los aminoácidos. Hoy vamos a ver cuáles son los aminoácidos y cómo los organizamos según las propiedades físico-químicas de su cadena lateral (Esquema 1).

Figura 1: Todos los aminoácidos

Esquema 1: Todos los aminoácidos

Por tanto nos encontramos dos tipos de aminoácidos:

1. Apolares, son aquel grupo de aminoácidos que su cadena lateral no tiene carga.

1. Alifáticos, en este caso su cadena lateral carece de enlaces dobles conjugados.

1. Glicina (R=H) No tiene isomería óptica ya que tiene dos enlaces del Cα con Hidrógeno. Es uno de los aminoácidos que más flexibilidad proporciona a las proteínas, ya que al tener una cadena lateral pequeña, no obstaculiza el movimiento de los aminoácidos que lo flanquean.

2. Alanina (R=CH3) Es un aminoácido apolar y no puede participar en ningún mecanismo catalítico por lo que tiene una función meramente estructural.

3. Valina (R=CH2-(CH3)2) También su función es estructural.

4. Leucina (R=CH2-CH-(CH3)2) 

5. Isoleucina (R=CH3H-CH2-CH3) Es un isómero de la leucina con una cadena lateral igual pero los átomos se distribuyen de otra forma. Pero presenta un segundo carbono asimétrico, siempre en configuración S.

6. Metionina (R=CH2-CH2-S-CH3) Es un tioéter que incluye un átomo de azufre en la cadena lateral. Aunque es apolar, el átomo de azufre aparece ocasionalmente implicado en reacciones bioquímicas en algunas enzimas, ya que tiene un electro que puede actuar como agente nucleofílico.

Esquema 1: Aminoácidos apolares

Esquema 2: Aminoácidos apolares

2. Aromáticos, y en este, su cadena lateral tiene enlaces conjugados. Son responsables de la absorbancia a 280nm, típica de las proteínas. Se encuentran en hibridación sp2. Las nubes π de los anillos aromáticos pueden actuar como aceptores de puentes de hidrógeno o formar interacciones con grupos cargados positivamente.

1. Fenilalanina (R=CH2-Benceno)
2. Tirosina (R=CH2-Benceno-OH)
3. Triptófano (R=C(CH-NH)-Benceno

Esquema 2: Aminoácidos aromáticos

Esquema 3: Aminoácidos aromáticos

2. Polares, son aquellos que su cadena lateral tiene carga.

1. Sin carga. Son aminoácidos que carecen de carga, en principio, pero tienen posibilidades de tener asimetría en la distribución de las cargas, por la presencia de un átomo de O ó N.

1. Serina (R=CH2OH). Es un alcohol y forma parte esencial del centro catalítico de muchas enzimas.

2. Treonina (R=CH(OH)-CH3). También es un alcohol. Presenta un segundo centrol quiral, en el carbono β al igual que la isoleucina.

3. Cisteína (R=CH2-SH). Es un tiol y su función es similar a la serina, aunque éste pierde el -H  del -SH con mayor facilidad que la serina. También tiene una función estructural importante ya que puede formar puentes disulfuro (-S-S-)  con otras regiones de la proteína o con otras subunidades. Normalmente las proteínas que presentan estos puentes disulfuro son extracelulares.

4. Prolina (R*=CH2-CH2-CH2-NH2-). En este caso la cadena lateral termina uniéndose por su extremo con el grupo amino del carbono alfa. Lo cual le otorga rigidez además de no poder doner hidrógenos cuando está en un enlace con otro aminoácido.

5. Asparagina (R=CH2-C(NH2)=O). Es la amida del ácido aspártico.

6. Glutamina (R=CH2-CH2-C(NH2)=O). Es la amida del ácido glutámico.

Esquema 3: Aminoácidos sin carga

Esquema 4: Aminoácidos sin carga

2. Con carga. Son aminoácidos con un grupo ácido o básico extra en su cadena lateral.

1. Aspartato (R=CH2-COO). Tiene un grupo ácido y a pH neutro está fuertemente ionizado.

2. Glutamato (R=CH2-CH2-COO)Tiene un grupo ácido y a pH neutro está fuertemente ionizado. Junto al Aspartato  actúan en mecanismos de catálisis ácido/base.

 

Esquema 4: Aminoácidos con carga

Esquema 4: Aminoácidos con carga

 


3. Lisina (R=CH2-CH2-CH2-CH2-NH3+). Grupo amino. Captan hidrógenos y se cargan positivamente a pH neutro (también arginina e histidina).
4. Arginina (R=CH2-CH2-CH2-C(NH2)=NH2). Grupo guanidino.
5. Histidina (R=CH2-C(NH-CH=N)-CH). Grupo imidazol. Por su pK próximo a 7 es el catalizador ácido-base por excelencia en las enzimas.

 

Esquema 4: Aminoácidos con carga

Esquema 5: Aminoácidos con carga

 

Por tanto, ya conocemos un poco más detallado cómo son cada uno de los aminoácidos, por lo que ya estamos listos para ver más en profundidad, el enlace peptídico, enlace que ocurre entre los aminoácidos para conformar las proteínas.

 

Autor Francisco Gálvez Prada

Licenciado en Biología. Socio fundador del Centro de Investigación y Desarrollo de Recursos Científicos - BioScripts. CEO en IguannaWeb y CTO en Hidden Nature.

¡Aviso! Hidden Nature no se hace responsable de la precisión de las noticias publicadas realizadas por colaboradores o instituciones, ni de ninguno de los usos que se le dé a esta información.


5 comentarios en “Clasificación de los aminoácidos

  • Pingback: Nanomateriales creados con aminoácidos similares a priones - Hidden Nature

  • por Luis Eduardo -

    Cual Seria la Fuente de la Informacion?

    por Kevin -

    Alguien me puede decir cuales son las diferencias que se pueden ver en los 4 tipos de aminoacidos

    por Adrián -

    Se clasifican, principalmente, en base a su polaridad, es decir, a su capacidad para disolverse en un disolvente polar. De esta forma tienes los aminoácidos apolares, que se componen de alifáticos (Sin enlaces conjugados) y aromáticos (Con radicales cíclicos con enlaces conjugados); y los polares, divididos en carga neta positiva, carga neta negativa, y sin carga neta.
    Al final es una clasificación en base a su composición y a su comportamiento químico-físico, si es lo que preguntas. No se clasifican de ninguna otra forma intuitiva, como podría ser su función concetra en una proteína, por ejemplo.

    por Patricia -

    Hola! me podrían explicar la diferencia entre el grupo B y el C? por qué son casos especiales los del grupo C?

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