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A estas alturas, todos coincidimos en la importancia del plegamiento de las proteínas. Una o varias cadenas de aminoácidos adquieren una estructura determinada que es mantenida por enlaces fuertes (por ej. Puentes disulfuro) y enlaces débiles (por ej. Puentes de Hidrógenos), todo esto explicado, sin entrar en muchos detalles. Es importante hacer modelos que nos acerquen un poco más al conocimiento de cómo llegan a conformar una estructura determinada las proteínas. Hay dos teorías básicas que hoy voy a explicar un poco aquí.

Primero tenemos la “Teoría del bastidor”: En este proceso, las estructuras secundarias guiadas por la formación de puentes de hidrógeno y otras fuerzas se organizan primero, es decir, las  hélices, láminas, etc. se forman en un primer paso, que precede a la formación de la estructura final.

Segundo está “La Teoría del colapso”: En este caso como su propio nombre indica, la estructura sufre un colapso hidrofóbico dirigido por la entropía del sistema, para después formar las consecuentes estructuras secundarias.

Aunque tenemos que tener claro que tal vez estas teorías son aproximaciones, no se excluyen entre sí, ya que puede ocurrir una mezcla de ambas teorías. ¿Y por qué es importante conocer esto? Las proteínas mal plegadas evidentemente son afuncionales (por lo menos en la función conocida) tienden a agregarse con otras proteínas mal plegadas y la célula las degrada, con el consecuente gasto energético.

Debido a esto enfermedades como el Alzheimer (Depósitos de β-amiloide, formando las placas neuríticas) o el Parkinson (Depositos de α-sinucleína, formando los cuerpos de Lewy) vienen provocadas por la formación de conglomerados de proteínas con un mal plegamiento.

Autor Francisco Gálvez Prada

Licenciado en Biología. Socio fundador del Centro de Investigación y Desarrollo de Recursos Científicos - BioScripts. CEO en IguannaWeb y CTO en Hidden Nature.

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